Retículo Endoplasmático

Fue descubierto en 1950 después de la introducción de los métodos de microscopia electrónica en cortes finos.

Esta constituido por una o mas láminas plegadas sobre si mismas muchas veces y no de numerosos elementos inconexos.


Las células animales suelen tener mas retículo endoplasmático que las protistas, algas, hongos o plantas superiores; ademas que se encuentra mas retículo endoplasmático en células que participan en la síntesis activa de proteínas que en células menos activas del mismo o diferente tipo.

El retículo endoplasmático se diferencia en:

Retículo Endoplasmático Rugoso	Retículo Endoplasmático Liso
Tachonado de ribosomas en su superficie externa.	Carece de ribosomas adheridos.
Participa en la síntesis de proteínas.	No participa en la síntesis de proteínas.
Está dispuesta en pilas que parecen sacos aplanados.	Organizado en una red de elementos tubulares.

El plegamiento repetido de la membrana del retículo endoplasmático en las regiones de RER y REL crea dos tipos de espacios o canales:

1) La luz o lumen del RE. 

Es un canal interno entre las superficies internas opuestas entre si de la lamina de la membrana plegada.

2) El canal citosólico externo. 

Baña las superficies externas de la membrana plegada.

Cuando las células se rompen y se centrifuga el homogeneizado de células, la fracción del RE se recupera en la forma de muchas vesículas pequeñas llamadas microsomas.

Los microsomas derivados del RE rugoso están tachonados de ribosomas en su superficie externa; mientras que su interior es equivalente a la luz del RE estructural y bioquímicamente.

El mecanismo de reacción llamado descarga vectorial de polipéptidos nacientes, mientras que el fenómeno que efectúa la transferencia de proteínas a través de las membranas del retículo endoplasmático durante la traducción del mensaje genético es llamado transferencia contraduccional de polipéptidos nacientes.

Después de completada la transferencia, los polipéptidos son transportados en la luz del retículo endoplasmático a sus destinos particulares en la célula.

Muchos polipéptidos se sintetizan en ribosomas citosólicos libres y nunca entran a la luz del RE; otros polipéptidos son producidos en el RER pero ahí son integrados a la estructura de la membrana de RE, y estas proteínas no se mueven.

La evidencia apoya la idea de que algunos ribosomas libres se dirigen a la membrana del RE  debido a una propiedad especial de la cadena polipeptídica; a esta idea se le llamo hipótesis de la señal.

En la hipótesis de la señal, se propone que los ribosomas que se adhieren al RE deben participar en la traducción de un polipéptido que incluye una secuencia de aminoácidos, la cual actua como una señal que dirige los ribosomas libres a la superficie citosólica de la membrana del RE, donde ocurre la unión.

Los ribosomas que participan en este proceso y que no poseen la secuencia señal permanecen libres en el citosol y ahí completan el proceso de traducción del polipéptido a través del mensaje genético.

La hipótesis de la señal explica la transferencia contraduccional de los polipéptidos nacientes por descarga vectorial en eucariotes y en procariotes.


-Glicosilación de proteínas en el RE.

La mayoría de las proteínas producidas en el RE para secreción o transporte a otros destinos dentro de la célula son glicoproteínas.
El oligosacárido que esta unido a las proteínas en la luz del RE es principalmente una especie compuesta de N-acetilglucosamina, manosa y glucosa, ademas de que siempre esta enlazada a un grupo amino en una cadena lateral de un residuo asparagina de la proteína.

Estos oligosacáridos N-ligados se añaden a la proteínas solamente en el RE.
Con frecuencia las glicoproteiona tiene oligosacaridos O.ligados que forman enlaces covalentes en grupos OH en la cadena lateral de residuos de serina, treonina o tirosina en el componente proteínico.

La glicosilación en la que intervienen oligosacáridos O-ligados ocurre exclusiva o principalmente en el aparato de Golgi; mientras que la glicosilación en la luz del RE implica carbohidratos N-ligados.

La N-glicosilación ocurre en la superficie luminal de la membrana del RE; catalizada por una enzima unida a la membrana llamada glicosil-tranferasa.
El oligosacarido se sintetiza y procesa en el lado luminal de la membrana del RE con ayuda del dilicol (un lipido membranal), y el nuevo carbohidrato entero preformado se transfiere a un residuo de asparganina en el polipéptido naciente casi tan pronto como el residuo del aminoacido emerge de la superficie membranal.

Una vez terminado este proceso (traduccion y glicosilacion), la glicoproteina es transportada a traves del lumen del RE al aparato de Golgi.

La glicosilacion del polipéptido en el lumen del RE es una caracteristica ventajosa de la sintesis de glicoproteinas en el RER.